酸性酶的作用 | 酸碱性对酶活性的影响 | 小蚂蚁百科|知识百科大全

1. 酸性酶的作用

内质网的标志酶为葡萄糖-6-磷酸酶；

高尔基体的标志酶为糖基转移酶；萊垍頭條

溶酶体的标志酶为酸性磷酸酶；垍頭條萊

过氧化物酶体的标志酶是过氧化氢酶,它的作用主要是将过氧化氢(H2O2, Hydrogen Peroxide)水解；萊垍頭條

线粒体的标志酶：外膜为单胺氧化酶；内膜为细胞色素氧化酶；膜间隙为腺苷酸激酶；基质为苹果酸脱氢酶。萊垍頭條

2. 酸碱性对酶活性的影响

溶酶体形成过程：

1. 内质网合成的溶酶体蛋白质进入高尔基体；

2.进行N-连接糖基化，核心糖组分是甘露糖；

3.进行磷酸化，由磷酸转移酶和甘露糖酶催化；

4.TGN，与受体结合；

5.高尔基体形成小泡即为初级溶酶体，与受体解离；

6.酸性磷酸酶去除磷酸基团，形成有活性的酶；溶酶体即形成。功能：1.清除无用的大分子，衰老的细胞器及衰老损伤和死亡的细胞；2.防御功能；3.其他如提供营养，激素调节，蝌蚪尾的退化等

3. 酸性转化酶的作用

防止溶酶体破解内部溶解酶进入细胞质基质溶解其他细胞器，因为溶酶体内为酸性溶解酶最适ph为5左右，而细胞质为中性使酶活性降低，保证了细胞安全垍頭條萊

4. 酸性酶的作用是什么

酶是一种蛋白质或者na化合物，具有催化化学反应的功能，酸性的酶又称之为酸酶。條萊垍頭

5. 酸性酶有哪些

酸性磷酸酶(ACP)染色是利用细胞内的酸性磷酸酶在酸性环境(pH4.7)下对其底物的水解作用,先将某种底物水解,再使其水解产物显色的一种染色法。着色者即为酸性磷酸酶。常用染色法有二。萊垍頭條

一是硫化铅染色法,其反应步骤是将血涂片浸于含底物β-甘油磷酸钠的pH为4.7的液体中,血细胞内的ACP即将甘油磷酸钠水解,释放出磷酸离子,再与硝酸铅作用,生成磷酸铅。頭條萊垍

经硫化铵作用后,转变为棕黑色硫化铅沉淀條萊垍頭

6. 酸性蛋白酶的应用

中文名称：蛋白酶英文名称：protease;proteinase其他名称：蛋白水解酶(proteolyticenzyme)定义：催化蛋白质中肽键水解的酶.根据酶的活性中心起催化作用的基团属性,可分为：丝氨酸/苏氨酸蛋白酶(编号：EC3.4.21.-/EC3.4.25.-)、巯基蛋白酶(编号：EC3.4.22.-).、金属蛋白酶(编号：EC3.4.24.-)和天冬氨酸蛋白酶(编号：EC3.4.23.-)等.应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；酶（二级学科）萊垍頭條

水解蛋白质肽键的一类酶的总称.按其水解多肽的方式,可以将其分为内肽酶和外肽酶两类.内肽酶将蛋白质分子内部切断,形成分子量较小的月示和胨.外肽酶从蛋白质分子的游离氨基或羧基的末端逐个将肽键水解,而游离出氨基酸,前者为氨基肽酶后者为羧基肽酶.按其活性中心和最适pH值,又可将蛋白酶分为丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶和天冬氨酸蛋白酶.按其反应的最适pH值,分为酸性蛋白酶、中性蛋白酶和碱性蛋白酶.工业生产上应用的蛋白酶,主要是内肽酶.頭條萊垍

蛋白酶广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中.微生物蛋白酶,主要由霉菌、细菌,其次由酵母、放线菌生产.萊垍頭條

催化蛋白质水解的酶类.种类很多,重要的有胃蛋白酶、胰蛋白酶、组织蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶等.蛋白酶对所作用的反应底物有严格的选择性,一种蛋白酶仅能作用于蛋白质分子中一定的肽键,如胰蛋白酶催化水解碱性氨基酸所形成的肽键.蛋白酶分布广,主要存在于人和动物消化道中,在植物和微生物中含量丰富.由于动植物资源有限,工业上生产蛋白酶制剂主要利用枯草杆菌、栖土曲霉等微生物发酵制备.萊垍頭條

蛋白质水解酶是水解蛋白质的條萊垍頭

7. 酶的酸碱性

需要外界适宜的温度和酸碱度，酶有最适宜的作用温度和酸碱度，温度过低会抑制酶的活性，过高会使酶失去活性。酸碱度一定要保持在最适范围，过低或过高均会导致酶失活，细胞代谢的进行离不开酶，只有稳定、pH等都在适宜的范围内，酶才能正常地发挥作用．萊垍頭條

8. 酸性蛋白酶的作用

胃属于消化道的一部分，能够起到暂时储存食物的作用，胃呈囊状，具有较大的伸展性，胃壁有发达的肌肉层，收缩时能引起胃的蠕动，可以研磨和搅拌食物，胃内壁上有胃腺，可以分泌大量的胃液，胃液呈强酸性，其中的胃蛋白酶对蛋白质具有初步消化作用．故答案为：√萊垍頭條

9. 酸性酶的作用有哪些

酸性蛋白酶是指蛋白酶具有较低的最适pH，而不是指酸性基团存在于酶的活性部位，酸性蛋白酶的最适PH在2～4左右。在酶的活性部位中含有一个或更多的羧基.这一类蛋白酶中研究最彻底的是胃蛋白酶.

(1)酸性蛋白酶的pH适应性

酸性蛋白酶的最适pH为2.5 ~5.0，但不同微生物的酶稍有差异

(2)酸性蛋白酶的温度适应性

酸性蛋白酶的适宜温度为30- 50 °C最适作用温度为40。C左右。

在温度较低时，酶活性随温度的上升而增大，在温度达到酶的最适温度后，酶活力随温度升高而急剧下降，失活很快。一般50 。C以下可保持稳定，但随产酶微生物菌种不同而有所差异。

(3)酸性蛋白酶的抑制剂

酸性蛋白酶活性中心含有2个天冬氨酸残基，因此大多数抑制剂可通过酯化作用而迅速使之钝化，使酸性蛋白酶失活。酸性蛋白酶-一般对重氮化合物、十二烷基硫酸钠(SDS)以及1，2-环-3-对硝基苯氧基丙烷(EPNP)敏感，而对异丙氟磷酸(DFP)、对氯汞苯甲酸(CMB)及乙二胺四乙酸(EDTA)不敏感。

(4)金属离子对酸性蛋白酶的影响

Ag+对酸性蛋白酶有轻度抑制作用，而Cu2+、Mn2+对其有激活作用

10. 酸对酶活性的影响

影响酶促反应的因素常有：酶的浓度、底物浓度、PH、温度、抑制剂、激活剂等。接下来，我们一起来看看上述影响因素中有哪些会影响酶的活性。

1.酶的浓度

假设一分子的唾液淀粉酶，在底物充足，其他条件均适宜的条件下，1秒钟能将5mmol的淀粉分子水解，那么该过程中酶促反应的速率为5mmol/s,在该条件下唾液淀粉酶的活性也为5mmol/s。根据高中阶段的理解，如果将酶分子数增加为10个，则酶的浓度增加10倍，则1秒钟就能将50mmol的淀粉分子水解，此过程中酶促反应的速率为50mmol/s,但在该条件下唾液淀粉酶的活性还是为5mmol/s。

因此，酶的浓度只会影响酶促反应速率，而不会影响酶的活性。

2.底物浓度

底物在较低浓度范围内，底物浓度越高，底物与酶结合的速率就越快，从而使酶促反应越快，那这个过程能否说明底物浓度影响了酶的活性呢？实际上，从上面我们对酶活性的定义的理解，是当酶被底物饱和时，每分子的酶在单位时间内催化底物分子转变为产物的数量，因此在底物不充足的情况下的酶促反应速率不能用来衡量酶活性。根据高中阶段的理解，如果当底物充足，随底物浓度增大，酶促反应速率是不会加快。我们可以看出，底物的浓度在较低的情况下，只会影响酶促反应速率，不能影响酶的活性，而在底物充足的情况下，底物浓度对酶促反应速率和酶的活性均没有影响。至于不同底物本身与酶的结合存在差异，这个方面的问题不在我们高中知识范围内。

因此在高中阶段，我们认为底物浓度不影响酶的活性。

3.PH和温度

对于这两个因素影响酶的活性是不存在争议的。在张楚富主编的《生物化学原理》的书中是这样提到：PH可以影响酶蛋白的结构、酶的活性部位的解离状态、辅酶的解离以及底物分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对底物的催化效力。温度升高是通过对酶结构破坏，从而抵消了酶促反应速率随温度升高而升高的趋势。我们可以看出PH和温度都通过影响了酶的结构来影响酶促反应速率。

因此，PH和温度均影响酶的活性。

4.抑制剂和激活剂

这类影响因素虽然在教材中没有提到，但是在相应的教师教学用书中提到，在对学生考察中，也经常做为考察的材料。所以这两种因素，我也简单的提一下。

该类影响因素可以分为三类：第一类是竞争性抑制剂，同底物竞争酶的活性位点，从而影响酶和底物的结合效率。第二类是反竞争性抑制剂，同底物和酶复合体结合，阻止产物的形成，从而影响产物的生产速率。其实也可以看做酶的结构发生了改变，从而导致酶促反应速率下降。第三类是非竞争性抑制剂，同酶以及酶和底物的复合体结合，从而降低酶促反应速率。激活剂是可以改变一个无活性酶前体（酶原），使之成为有活性的酶，或加快某种酶反应的速率产生酶激活作用的一些物质。

因此，抑制剂和激活剂均是通过影响酶的结构来影响酶的活性。

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拓展资料：

酶活性指的是有机体的生命活动表现了它内部化学反应历程的有序性，这种有序性是受多方面因素调节的，一旦破坏了这种有序性，就会导致代谢紊乱，产生疾病，甚至死亡。酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。

调节酶的浓度

酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导或抑制剂的合成；一种是调节酶的降解。

调节酶的活性

激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。

反馈抑制调节

许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制(feedback inhibition)。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸，要经过5步，反应第一步有苏氨酸脱氨酶(threonine deaminase)催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制，异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上，通过可逆的别够作用对酶产生抑制。当异亮氨酸的浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氨酶又将重新表现活性，从而又重新合成异亮氨酸。

抑制剂可调节

酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响活性。例如：大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物：像1，3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。

此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。

其他调节方式

通过别够调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。