[拼音]：xuehongdanbai
[外文]：hemoglobin，Hb
一种含铁的结合蛋白质，由珠蛋白肽链结合 4分子血红素而成，是人和其他脊椎动物的红细胞的主要成分。红细胞输送氧与二氧化碳的功能主要是通过血红蛋白来完成，旧称血色素。中国成年男性血红蛋白正常值为12～16g/dl(120～160g/L)，女性为11～15g/dl(110～150g/L)。新生儿为17～20g/dl(170～200g/L)，出生后逐渐降低。
每个红细胞内约含2.8亿个血红蛋白分子，分子量约为66700。血红蛋白分子为4个亚单位构成的球形四聚体，每一亚单位由一条珠蛋白肽链（ α、β、γ、δ链）和一个血红素辅基组成。每条多肽链盘绕成多个螺旋节段，不同血红蛋白分子内珠蛋白的多肽链组成不同，α 链含141个氨基酸残基，β链含146个氨基酸残基，这些链的具体组合决定了血红蛋白的类型。正常成人的血红蛋白(HbA)由两条α链和两条β链组成(α2β2)，胎儿及新生儿血红蛋白主要为血红蛋白 F(HbF)，由两条α链和两条γ链组成(α2γ2)，对氧亲和力强，出生后γ链很快被β链取代。另有少量的HbA2是由两条 α链和两条δ链组成（α2δ2）。正常成人红细胞中约97％为HbA，HbF<2％，HbA2为2～3％。正常时每条多肽链的螺旋节段中形成一个疏水性的空间，可保护血红素分子不与水接触，以免Fe2+被氧化成Fe3+而影响氧的结合。血红素是一种卟啉环结构，含有Fe2+，具有与氧结合的能力。在血液流经肺脏时，每分子血红蛋白可逆性结合4个氧分子，完全饱和时，每克血红蛋白可结合1.34ml的氧，氧在血中以氧合血红蛋白的形式运输。血红蛋白与一部分二氧化碳结合成氨基甲酸血红蛋白，协助二氧化碳在体内的运输。
血红蛋白也能与一氧化碳(CO)结合成一氧化碳血红蛋白(HbCO)，由于CO与血红素中的Fe2+结合，使血红蛋白失去了携带氧的能力。煤气中毒就是由于煤炭燃烧不完全而产生CO，被人体吸入后形成HbCO的结果。CO与血红蛋白的亲和力较氧气约大210倍，只要空气中CO的含量达到千分之一左右，即可使血液中50％的血红蛋白成为HbCO，造成缺氧状态，甚至致死。
血红蛋白低于正常值时即为贫血，血红蛋白量降低愈显著，贫血愈严重。但应注意，血常规测得血红蛋白量，只是血红蛋白在血液中的浓度，可受血液稀释或浓缩的影响。如妊娠后期，血液中的血浆容量明显增加，红细胞被过多的血浆稀释，称为妊娠期生理性贫血。
在血红素合成缺乏时，可使血红蛋白合成减少，造成循环内血红蛋白总量减低，产生缺铁性贫血。
当成人血红蛋白(HbA)合成障碍时，可导致遗传性血液疾病──血红蛋白病。可分为珠蛋白肽链量的异常，即珠蛋白生成障碍性贫血（地中海贫血）；珠蛋白肽链质的异常，即各种异常血红蛋白病，如异常血红蛋白S(HbS)所致镰状细胞病。
当红细胞酶缺陷，血红蛋白的Fe2+受氧化剂作用形成Fe3+，称为高铁血红蛋白(HbM)，可引起高铁血红蛋白血症。在食入大量含有乙酰苯氨、非那西丁及磺胺药后，血液中出现一种呈绿棕色的硫化血红蛋白，此为硫化血红蛋白血症。
