1. 简述酶的作用特点及功能
一、蛋白质的主要生理功能： 1.构成机体、修补组织。
（人体的肌肉、血液、皮肤、毛发等没有一样不是由蛋白质形成的。） 2.调节生理功能。（人体内的酶、激素、抗体等，也都直接或间接的来自于蛋白质。） 3.供给能量。（每克蛋白质在机体内氧化可放出4千卡的热能，供代谢所需。）二、脂肪的主要生理功能： 1.供给人体热能.(每克脂肪氧化可产生9千卡的热量，是蛋白质和糖类产生热量的2倍多.) 2.构成人体的脂肪组织，可调节体温，防止体温外散，保护内脏器官，滋润皮肤。3.溶解营养素。（有些不溶于水而只溶于脂类的维生素，只有在脂肪存在时才能被人体吸收利用。）三、糖类（也称碳水化合物）的主要生理功能： 1.供给热能。（每克糖氧化可放出4千卡热量，是机体热能的主要来源。） 2.构成身体组织。（所有的神经组织、细胞和体液中都还有糖类。） 3.可辅助脂肪的氧化、帮助肝脏解毒，促进生长发育。四、矿物质的主要生理功能： 1.构成机体组织的材料。（如钙、磷、镁是骨骼、牙齿的重要成分。） 2.调节生理功能。（矿物质常常是酶的活化剂。） 3.参与调节体液平衡以及维持机体的酸碱平衡。五、维生素在人体内与酶类一起参与机体的新陈代谢，能使机体的机能得到有效的调节。缺乏时机体可表现出特异的病症。六、水的主要生理功能： 1.细胞和体液的主要成分。2.帮助体内消化、吸收、循环及排泄等生理作用。3.保持和调节体温。4.水是体腔、关节和肌肉的润滑剂。2. 简述酶的组成及其功能
大多数酶的主要成分是蛋白质,蛋白质是由氨基酸组成.之间有一种称为多肽链的结构进行连接. 主要是用作催化不同的物质.例如人的胃中就有胃蛋白酶的协助消化作用. 这是一种高效的催化剂,比很多无机催化剂的效率高很多.
3. 简述酶作用的特性有哪些
别构效应：当配体结合于别构酶的调节部位后，引起酶分子构象发生改变从而改变酶的催化活性。
别构酶结构：别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于不同亚基上，使酶活性增强的效应物称为别构酶激活剂，反之称为别构酶抑制剂。
别构酶的动力学特点是酶促反应与底物浓度呈S曲线
4. 简述酶的作用机理
脂肪酶具有油-水界面的亲和力，能在油-水界面上高速率的催化水解不溶于水的脂类物质；脂肪酶作用在体系的亲水-疏水界面层，这也是区别于酯酶的一个特征。
来源不同的脂肪酶，在氨基酸序列上可能存在较大差异，但其三级结构却非常相似。脂肪酶的活性部位残基由丝氨酸、天冬氨酸、组氨酸组成，属于丝氨酸蛋白酶类。脂肪酶的催化部位埋在分子中，表面被相对疏水的氨基酸残基形成的螺旋盖状结构覆盖（又称“盖子”），对三联体催化部位起保护作用。“盖子”中的α-螺旋的双亲性会影响脂肪酶与底物在油-水界面的结合能力，其双亲性减弱将导致脂肪酶活性的降低。“盖子”的外表面相对亲水，而面向内部的内表面则相对疏水。由于脂肪酶与油-水界面的缔合作用，导致“盖子”张开，活性部位暴露，使底物与脂肪酶结合能力增强，底物较容易地进入疏水性的通道而与活性部位结合生成酶-底物复合物。界面活化现象可提高催化部位附近的疏水性，导致α-螺旋再定向，从而暴露出催化部位；界面的存在还可以使酶形成不完全的水化层，这有利于疏水性底物的脂肪族侧链折叠到酶分子表面，使酶催化易于进行。
5. 简述酶的功能和作用原理
1.邻近定向 对一个双分子反应，酶可以使两个底物结合在活性中心彼此靠近，并具有一定的取向。这比在溶液中随机碰撞更容易反应。对不同的反应，由分子间反应变成分子内反应后，反应速度可加快100倍到10的11次方倍。
2.底物形变 酶与底物结合时，不仅酶的构象改变，底物的构象也会发生变化。这种变化使底物更接近于过渡态，因此可以降低活化能。
3.酸碱催化和共价催化 酶活性中心的一些残基的侧链基团可以起酸碱催化或共价催化的作用。酸碱催化可分为一般酸碱催化和特殊酸碱催化两种，特殊酸碱催化是指H+和OH-的催化作用；一般酸碱催化还包括其他弱酸弱碱的催化作用。酶促反应一般发生在近中性条件，H+和OH-的浓度很低，所以酶促反应主要是一般酸碱催化。酶分子中的一些可解离集团如咪唑基、羧基、氨基、巯基常起一般酸碱催化作用，其中咪唑最活泼有效。
有些酶有酸碱共催化机制及质子转移通路。四甲基葡萄糖在苯中的变旋反应如果单独用吡啶（碱）或酚（酸）来催化，速度很慢；如果二者混合催化，则速度加快，即酸碱共催化。如果把酸和碱集中在一个分子中，即合成α－羟基吡啶，它的催化速度又加快7000倍。这是因为两个催化集团集中在一个分子中有利于质子的传递。在酶－底物复合物中经常由氢键和共轭结构形成质子传递通路，从而大大提高催化效率。
共价催化可分为亲电催化和亲核催化。丝氨酸蛋白酶、含巯基的木瓜蛋白酶、以硫胺素为辅酶的丙酮酸脱羧酶都有亲核催化作用。羟基、巯基和咪唑基都有亲核催化作用。金属离子和酪氨酸羟基、－NH3+都是亲电基团。共价催化经常形成反应活性很高的共价中间物，将一步反应变成两步或多步反应，绕过较高的能垒，使反应快速进行。例如胰蛋白酶通过丝氨酸侧链羟基形成酰基-酶共价中间物，降低活化能。
4.微环境的作用 有些酶的活性中心是一个疏水的微环境，其介电常数较低，有利于电荷之间的作用，也有利于中间物的生成和稳定。如赖氨酸侧链氨基的pK约为9，而在乙酰乙酸脱羧酶活性中心的赖氨酸侧链pK只有6左右。
6. 简述酶的作用特点及功能介绍
无活性的酶原蛋白
酶原某些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原，使酶原转变为有活性酶的作用称为 酶原激活
比较著名的例子是消化酶的酶原（胃蛋白酶原， 胰蛋白酶原， 胰凝乳蛋白酶原）和血液凝固酶的酶原（ 凝血酶原， 纤溶酶原）。胃酸可以激活胃蛋白酶原。酶原可以贮存在其合成部位而没有引起细胞或组织自我消化（ 水解）的危险，待细胞需要时再被激活。·酶原之所以没活性是因为 活性中心未形成或未暴露。 一般通过对多肽链的剪切修饰而使酶的活性中心形成或暴露出来。
7. 简述酶的作用特点及功能表
酶就是起催化作用.和化学里的催化剂是一样的道理.它本身不参与反应,反应前后其本身没有任何变化.生物酶有,蛋白质类、固醇类、RNA类! 补充： 酶作用机理
1.趋近效应（approximation）和定向效应（oientation） 酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。
2.张力作用（distortionorstrain） 底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。
3.酸碱催化作用（acid-basecatalysis） 酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。
4.共价催化作用（covalentcatalysis） 某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。 例如：无酶催化的反应 RX+H2O→ROH+Hx慢 有酶存在时 RX+E桹H→ROH+EX快 EX+H2O→E桹H+HX快?
8. 简述酶的概念及酶作用的特点
加酶洗衣粉相对普通洗衣粉 加入了酶制剂，根据不同类型的酶，对特定的污垢有强效的去除作用。
酶，人体消化、吸收食品、食物的催化剂。加酶洗衣粉正式来源于此。
用于洗衣粉的生物酶，主要有 蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶、纤维素酶蛋白酶，目前应用最多的，加在洗衣粉内要求为耐碱性蛋白酶。
去除血、奶、蛋、果汁、汗渍、可可、咖啡等蛋白质，这是日常生活中最容易碰到的污垢，而且蛋白质也是最难被表面活性剂及洗涤助剂去除的污垢。
原理为，将蛋白质分解成可溶性的氨基酸，类似人体的消化过程。
脂肪酶，可增加低温下洗衣粉对脂肪的去污能力，并且效果具有累计功能，可随着洗涤次数的增加表现的更加明显。
淀粉酶，顾名思义，可水解淀粉类污垢。比如，淀粉、巧克力、土豆。
面条、粥等纤维素酶，纤维素酶作用对象不是衣物上的污垢，而是织物表面经过多次洗涤而在纤维表面出现的微毛和小绒球，去除这些微毛和小绒球，可以平整衣物，有增白效果，还可以变得光滑柔软。
加酶洗衣粉用温水洗涤更能够发挥洗涤效果，想象人体温度都在37°，水温在40-50 多度最好，但不能超过60°，否则酶制剂会失去活力，低于15度的水会降低活性。洗涤之前用温水浸泡15分钟，可以充分发货酶的活性。
加酶洗衣粉不适合洗涤丝毛织物，想象一下天然丝毛类衣物的丝毛一般是动物的皮毛，就知道为什么了。
酶能够破坏丝毛纤维，如不留心洗涤后，应该赶紧洗干净晾干。
9. 简述酶的特性
最适温度不是酶的特征物理常数，常受到其他条件如底物的种类、作用时间、pH和离子强度等因素影响而改变。
如最适温度随着酶促反应作用时间的长短而改变，由于温度使酶蛋白变性是随时间累加的。一般反应时间长，酶的最适温度低；反应时间短，最适温度高。因此，只有在规定的反应时间内才可确定酶的最适温度。
10. 简述酶的作用特点及功能是什么
大致有这些：
1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；
2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；
3、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。
4、活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。 5.有些酶的催化性与辅因子有关。 6.易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。
11. 简述酶的作用特点及作用机制
1、性质不同 协同效应为一种化学现象，又称增效作用，指两种或两种以上的组分相加或调配在一起，所产生的作用大于各种组分单独应用时作用的总和。 别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
2、应用不同 协同效应常用于指导化工产品各组分组合，以求得最终产品性能增强。 别构效应在生命活动调节中起很重要作用。如阻遏蛋白受小分子物质的影响发生构象变化，改变了它与DNA结合的牢固程度，从而对遗传信息的表达进行调控。另如激素受体，神经递质受体等都是通过生物分子的影响发生构象变化而传递信息的。可以说别构效应是生物分子“通讯”地基。
3、产生原因不同 普遍认为催化协同效应的产生是源自混杂多于一种活性金属；或是给质子位置的产生；或者是纳米颗粒上表面形貌的改变造成的电子结构的改变。 别构效应可分为同促效应和异促效应两类。相同配体（相同的结合部位）引起的反应称为同促效应，例如寡聚体酶或蛋白质（如血红蛋白）各亚基之间的协同作用即是同促效应。同促效应是同一种物质作用于不同亚基的相同部位而发生影响，因此是别构效应。 不同配体（不同的结合部位）引起的反应称为异促效应，例如别构酶的别构结合部位和底物结合部位之间的反应即是异促效应。 联系：协同效应和别构效应都引起组分的改变。 来源：-别构效应 来源：-协同效应
